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https://ri.unir.br/jspui/handle/123456789/1013
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Grabner, Amy Nicole | - |
dc.date.accessioned | 2016-07-11T21:31:27Z | - |
dc.date.available | 2016-07-11T21:31:27Z | - |
dc.date.issued | 2016 | - |
dc.identifier.citation | GRABNER, A. N. BMAJ-II, uma Fosfolipase A2 Homóloga Básica da Peçonha da serpente Bothrops marajoensis com potencial parasiticida. 2016. 96f. Dissertação (Mestrado em Biologia Experimental) - Programa de Programa de Pós-Graduação em Biologia Experimental (PGBIOEXP), Fundação Universidade Federal de Rondônia (UNIR), Porto Velho, 2016. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://www.ri.unir.br/jspui/handle/123456789/1013 | - |
dc.description | Dissertação apresentada ao Programa de Programa de Pós-Graduação em Biologia Experimental (PGBIOEXP), na Fundação Universidade Federal de Rondônia (UNIR), como requisito final para obtenção do título de Mestre em Biologia Experimental. Orientador(a): Prof. Dr. Leonardo de Azevedo Calderon. | pt_BR |
dc.description.abstract | Peçonhas de serpentes contêm várias proteínas que apresentam potencial para serem aplicadas em diversas áreas da saúde e medicina. Uma classe de toxina que vem sendo objeto de estudo, são as fosfolipases A2 (PLA2s), as quais têm importante participação no envenenamento ofídico, estando associadas a diversas respostas tais como processo inflamatório, miotoxicidade, cardiotoxicidade, hemólise e outros que ocorrem em acidentes ofídicos. Além disso, componentes de peçonhas de serpentes, tais como as L-aminoácido oxidases e PLA2s, demonstram potencial antiparasitário, podendo ser úteis para o desenvolvimento de alternativas terapêuticas nessa área. O presente trabalho teve como objetivo a purificação, caracterização bioquímica e biológica de uma nova PLA2 básica de Bothrops marajoensis com potencial atividade parasiticida. A peçonha foi fracionada aplicando duas etapas cromatográficas iniciando por troca iônica utilizando uma resina CM Sepharose em pH 8,0. A fração de interesse foi selecionada para as etapas seguintes baseada em sua massa molecular e tempo de retenção, e submetida a cromatografia de fase reversa em coluna C18. Realizou-se análise por SDS-PAGE da toxina isolada nomeada Bmaj-II, uma análise eletroforética bidimensional, o sequenciamento parcial de seus aminoácidos, um ensaio de atividade enzimática, uma investigação das estruturas secundárias por dicroísmo circular e ensaios de espalhamento de luz dinâmico. Em seguida, o potencial anti-parasitário da peçonha de B. marajoensis e de Bmaj-II foi avaliado contra promastigotas de Leishmania infantum e epimastigotas de Trypanosoma cruzi in vitro em concentrações de 6,25 a 100 μg/mL, e contra formas intraeritrocíticas de Plasmodium falciparum em concentrações entre 0,09 e 12,5 μg/mL. Posteriormente, a atividade citotóxica sobre células hospedeiras HepG2 foi avaliada. A Bmaj-II mostrou-se homogênea com uma massa molecular confirmada por espectrometria de massa MALDI-TOF2 de 13.956 Da. Apresentou-se um pI de 9,68 indicando compatibilidade de massa e pI de PLA2s de peçonhas de serpentes (svPLA2) básicas. Os resultados dos demais ensaios de caracterização estrutural sugerem a Bmaj-II como PLA2 homóloga Lys49 com uma alta tendência de formar agregações. A toxina isolada demonstrou significativa atividade antiparasitária contra todos os protozoários, contra L. infantum e T. cruzi aproximadamente 30% em concentração de 100 μg/mL, sendo observado também, uma atividade substancialmente maior da peçonha, entre 60-80% em concentração de 100 μg/mL. A atividade da peçonha e da Bmaj-II contra P. falciparum apresentou IC50 de 0,14 ± 0,08 e 6,41 ± 0,64 μg/mL, respectivamente, com valores de CC50 de citotoxicidade contra células HepG2 de 43,64 ± 7,94 e 53,07 μg/mL, respectivamente. Os resultados obtidos mostram o isolamento da Bmaj-II, uma PLA2 Lys49 inédita da peçonha de Bothrops marajoensis além de evidenciar sua atividade microbicida sobre L. infantum, T. cruzi, e P. falciparum. O estudo do seu potencial biotecnológico em relação à leishmaniose, a doença de Chagas e a malária deve ser aprofundado. | pt_BR |
dc.description.provenance | Submitted by Rejane Sales (rejane.lima@unir.br) on 2016-07-08T20:34:27Z No. of bitstreams: 1 Amy N. Grabner_BMAJ-II, uma fosfolipase A2 homóloga básica.pdf: 72079954 bytes, checksum: ef58e4c128c01adaddc3b3215498bf1a (MD5) | en |
dc.description.provenance | Approved for entry into archive by Rejane Sales (rejane.lima@unir.br) on 2016-07-11T21:28:05Z (GMT) No. of bitstreams: 1 Amy N. Grabner_BMAJ-II, uma fosfolipase A2 homóloga básica.pdf: 72079954 bytes, checksum: ef58e4c128c01adaddc3b3215498bf1a (MD5) | en |
dc.description.provenance | Made available in DSpace on 2016-07-11T21:31:27Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Amy N. Grabner_BMAJ-II, uma fosfolipase A2 homóloga básica.pdf: 72079954 bytes, checksum: ef58e4c128c01adaddc3b3215498bf1a (MD5) Previous issue date: 2016 | en |
dc.subject | Peçonhas de serpentes | pt_BR |
dc.subject | Fosfolipase A2 | pt_BR |
dc.subject | Bothrops marajoensis | pt_BR |
dc.subject | Leishmaniose | pt_BR |
dc.subject | Doença de Chagas | pt_BR |
dc.subject | Malária | pt_BR |
dc.title | BMAJ-II, uma Fosfolipase A2 Homóloga Básica da Peçonha da serpente Bothrops marajoensis com potencial parasiticida | pt_BR |
dc.type | Other | pt_BR |
Aparece nas coleções: | Mestrado em Biologia Experimental (Dissertações) |
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