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https://ri.unir.br/jspui/handle/123456789/1701
Registro completo de metadados
Campo DC | Valor | Idioma |
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dc.contributor.author | Oliveira, Cláudia Siqueira de | - |
dc.date.accessioned | 2017-07-12T18:02:36Z | - |
dc.date.available | 2017-07-12T18:02:36Z | - |
dc.date.issued | 2015 | - |
dc.identifier.citation | OLIVEIRA, C. S. de. Caracterização bioquímica e funcional de lectinas Tipo C de venenos de serpentes do gênero Bothrops. 2015. 70f. Dissertação (Mestrado em Biologia Experimental) - Programa de Programa de Pós-Graduação em Biologia Experimental (PGBIOEXP), Fundação Universidade Federal de Rondônia (UNIR), Porto Velho, 2015. | pt_BR |
dc.identifier.uri | http://www.ri.unir.br/jspui/handle/123456789/1701 | - |
dc.description | Dissertação apresentada ao Programa de Programa de Pós-Graduação em Biologia Experimental (PGBIOEXP), na Fundação Universidade Federal de Rondônia (UNIR), como requisito final para obtenção do título de Mestre em Biologia Experimental. Orientador(a): Prof. Dr. Leonardo de A. Calderon. | pt_BR |
dc.description.abstract | As lectinas de venenos ofídicos pertencem a um grupo de proteínas não enzimáticas, de origem não imunológica, com capacidade de aglutinar células, interagindo de maneira reversível e não-covalente com polissacarídeos, glicoconjugados livres ou ligados à superfícies celulares. O presente estudo teve como objetivo caracterizar lectinas tipo C de venenos de serpentes do gênero Bothrops e compará-las quanto aos seus aspectos físico-químicos e biológicos. O trabalho foi realizado em etapas: (1) seleção de amostras, (2) isolamento e caracterização bioquímica, (3) caracterização estrutural e (4) caracterização funcional. Para a seleção, utilizou-se um lote com diferentes espécies botrópicos, selecionando-se aquelas que se mostraram ativas quanto à atividade hemaglutinante e foram inibidas por lactose. Os venenos selecionados foram submetidos a cromatografia de afinidade em coluna de agarose-lactose. Nas condições experimentais, quatro apresentaram frações contendo lectina. Estas frações foram posteriormente aplicadas em coluna de fase reversa (Discovery - C18), para uma completa purificação, resultando em cinco lectinas isoladas: BaLec - lectina de B. asper; BjL-lectina de B. jararaca; BjcuL - lectina de B. jararacussu, BlL - lectina de B. leucurus e BmL – lectina de B. mattogrossensis. Essas proteínas apresentaram perfis de migração semelhantes quando submetidos a SDS-PAGE, sendo evidente seu caráter dimerico, unidos por pontes dissulfeto. A massa molecular definida por espectrometria de massa também foi similar para todas as lectinas isoladas. O sequenciamento N-terminal por degradação de Edman, identificou os primeiros 26 resíduos de aminoácidos de BlL e os 54 de BaLec. O alinhamento múltiplo evidenciou elevada identidade quando comparadas com lectinas isoladas de outros venenos botrópicos. Todas as lectinas isoladas são dependentes de íon Ca2+ e perdem atividade na presença de agentes redutores. No contexto geral, considerando as informações experimentais obtidas, foram purificadas cinco Lectinas tipo C, com afinidade por galactosídeos. Este é o primeiro relato da sequência amino terminal da BlL, bem como a primeira descrição de lectina tipo C isolada do veneno de B. asper e B. mattogrossensis. | pt_BR |
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dc.description.provenance | Made available in DSpace on 2017-07-12T18:02:36Z (GMT). No. of bitstreams: 1 Microsoft Word - Dissertação [Cláudia Siqueira de Oliveira].pdf: 12739747 bytes, checksum: 8ce1ee9a998b96f61d1e0d9a4f7f9ede (MD5) Previous issue date: 2015 | en |
dc.subject | Lectinas tipo-C | pt_BR |
dc.subject | Gênero Bothrops | pt_BR |
dc.subject | Caracterização | pt_BR |
dc.title | Caracterização bioquímica e funcional de lectinas Tipo C de venenos de serpentes do gênero Bothrops | pt_BR |
Aparece nas coleções: | Mestrado em Biologia Experimental (Dissertações) |
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Arquivo | Descrição | Tamanho | Formato | |
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